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糖类 蛋白质教案- -| 回首页 | 2007年索引 | - -教材处理中的 “ 顾后 ” 和 “ 瞻前 ”

氨基酸和蛋白质

                                      

一、 概述 
分子中含氨基的羧酸称为氨基酸。 
  

中性氨基酸:-NH2与-COOH数目相等 
酸性氨基酸:-NH2比-COOH数目少 
碱性氨基酸:-NH2比-COOH数目多 
命名多用俗名。 
二、 构型:除甘氨酸,均有手性。 
分子的构型可与L-乳酸联系。 
  
L-乳酸 L-氨基酸 
三、 物理性质: 
无色结晶,易溶于水,难溶于非极性有机溶剂。加热到熔点(>200℃)分解。 
四、 化学性质 
1. 两性: 
⑴ 结构与平衡:分子中有氨基和羧基,可形成分子内盐。 
 存在:主要以两性分子存在。 

中性氨基酸中-COO-与-NH2+解离的能力不同,因此中性氨基酸的pH不等于7,一般略小于7,即负离子多一些。 
⑵ 平衡改变: 
加入酸,平衡左移,正离子增加。 
加入碱,平衡右移,负离子增加。 
⑶ 等电点: 
当正离子数目等于负离子数目时的pH值。用pI表示。 

酸性氨基酸:pI<7,即pH<7, 
碱性氨基酸:pI>7 ,即pH>7 
中性氨基酸:pI<7,即pH<7 
⑷ 电场下的离子的迁移: 
① 强酸性溶液中,主要以正离子存在,向阴极移动。 
② 强碱性溶液中,主要以负离子存在,向阳极移动, 
③ 等电点时,负离子向阳极移动,正离子向阴极移动。 
2. 与亚硝酸反应 

用于定量分析中测定分子中的氨基的含量。称为范斯莱克(Van Slyke)氨基测定法 
3. 与甲醛作用 

用于封闭氨基,滴定羧基。 
4. 络合作用 

N、O可与金属离子配位 
5. 受热分解:同羟基酸类似 
① α-氨基酸 
② β-氨基酸 
③ γ、δ-氨基酸 
④ δ以上氨基酸 
6. 与茚三酮反应:α-氨基酸的性质,现象:加热后,可生成蓝紫色物质。 

7.失羧作用:小心加热,可以失去CO2得到胺 
第二节 多肽 
一、 肽:分子间氨基与羧基失水,以酰胺键相连,形成的化合物。 
肽键:一分子氨基酸的氨基与另一分子氨基酸的羧基失水形成的酰胺键。 
二肽:由两分子氨基酸缩合而成。 
三肽:由三分子氨基酸缩合而成。 
多肽:由多分子氨基酸缩合而成。 
例如: 

命名: 
1. 保留游离氨基部分,以“N”端表示。保留游离羧基部分,以“C”端表示。 
2. 以含“C”端的氨基酸为母体,将“酸”改为“酰”。 
3. 将“N”端氨基酸写在最前,依次写出。 
4. 简写:只写头一个字。 
二、结构测定 
1. 端基标记法: 
A + C~~~~~~~~N A- C~~~~~~~~N  
2.2,4-二硝基氟苯法:(DNFB----Dinitroflorobenzene) 

3. 硫氰酸酯法: 

第三节 蛋白质 
一、 分类 
高等动物体内有几百万种蛋白质,结构复杂。 
根据形状分为: 纤维蛋白:丝蛋白、角蛋白 
球蛋白: 酪蛋白,蛋清蛋白等 
根据组成分为: 简单蛋白:水解后仅生成α-氨基酸的蛋白质。 
结合蛋白:由简单蛋白与非蛋白质所组成的。例如:糖蛋白,脂蛋白,核蛋白。 
根据溶解性能分为: 
清蛋白: 可溶与水,例如麦清蛋白,豆蛋白 
球蛋白:不溶与水,可溶与稀的中性盐溶液中。例如:黄豆中的球蛋白 
醇溶蛋白:不溶与水及稀盐溶液,可溶于60%~80%乙醇溶液。例如:麦胶蛋白 
 谷蛋白:不溶与水、稀盐、乙醇溶液中,可溶于0.2%稀酸或稀碱中。例如:稻谷蛋白 
 精蛋白:加热不凝固,由80%的碱性氨基酸组成,可溶与水。 
 硬蛋白:不溶与水、稀酸、稀碱的纤维蛋白质,仅存在于动物界。例如:丝蛋白,角蛋白 
二、 结构 
蛋白质:是由酰胺键形成的高分子,一般分子量在10000以上。 
初级结构:(一级结构)蛋白质分子中氨基酸连接顺序。 
高级结构:包括二、三、四级结构,决定蛋白质的专一的生理作用。 
二级结构: 
a. α-螺旋型结构 :一条肽链通过氢键饶成螺旋型。 
b. β-折叠片:肽链伸直(呈锯齿形状),与相邻碳链形成链间的氢键, 
三级结构:由几条螺旋型肽链相互扭在一起。 
四级结构:许多球型但蛋白质是由一条或多条肽链构成的,每条肽链都有各自的一、二、三级结构。这些肽链称为蛋白质的亚基或原体。各个亚基聚集成大分子的方式称为蛋白质的四级结构。






【作者: 长空星雨】【访问统计:】【2007年03月5日 星期一 17:58】【注册】【打印

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